Petasa, la enzima que peta el plástico de la botellas de agua

Con estos titulares: “Crean accidentalmente una enzima mutante que come plástico”, “Científicos desarrollan nueva enzima que se ‘come’ el plástico”, “Investigadores diseñan por accidente una enzima que come botellas de plástico”, han anunciado los periódicos la caracterización de un enzima cambiado que degrada el plástico PET, el de las botellas, algo mejor que el original bacteriano. Tal es la necesidad que tenemos de encontrar algo que resuelva el problema creado por millones de envases plásticos que se venden cada minuto que un estudio interesante pero modesto salta a la palestra mediática.

El mercado de los productos de estos termoplásticos PET reciclados, como bañadores y forros polares no absorbe la enorme producción primaria. La solución sería un reciclado no de tipo mecánico o físico sino químico. Poder volver a descomponer el plástico en su componentes originales y generar el nuevo a partir de los residuos, sin que supongan un coste mayor, que es lo que ocurre actualmente, y una contaminación adicional. La nueva PETasa que logra deshacer este polímero plástico es un ejemplo de evolución biológica ante una nueva fuente de alimento abundante y un posible bote salvavidas en un mar de botellas que nos ahoga. Repasemos un poco esta novedad química.

Estructura exterior de la PETasa o enzima que degrada el PET y otros poliésteres aromáticos y semiaromáticos. Los convierte en MHET (mono-(2-hydroxyethyl) terephthalate). La bacteria que secreta la PETasa Ideonella sakaiensis
201-F6 es capaz de internalizar este compuesto y utilizarlo como fuente de carbono para su crecimiento.

En 2016 se descubrió en una planta de reciclado de envases una bacteria capaz de descomponer este tipo de plástico y utilizarlo como fuente de carbono. El organismo, Ideonella sakaiensis, que es como se llama, posee varias adaptaciones para comer literalmente plástico. La evolución sigue por donde ve filón, siempre que sea posible, claro. Una adaptación es poseer una variante de la cutinasa, una enzima que degrada la cutina de las plantas, que es un poliester de ácidos grasos. La cutina es la parte más superficial y protectora de muchas plantas aéreas. Es la capa que da a las plantas ese punto hidrófobo por el que se deslizan las gotas de agua sin mojar. Algunos hongos y bacterias secretan al medio la enzima cutinasa para romper esta barrera y penetrar para alimentarse de los tejidos de la planta.

Del mismo modo, esta bacteria segrega al medio la PETasa, la cutinasa trasformada, para romper el plástico PET (tereftalato de polietileno) en muchas moléculas que llamamos MHET. A su vez, la bacteria ha creado otro enzima, este interiormente, que transforma el MHET obtenido en ácido tereftálico y etilenglicol, los productos de partida para la síntesis de PET. Ella los metaboliza y los utiliza para su crecimiento pero, tarda lo suyo. Los dos enzimas son inducibles, esto es, cuando la bacteria detecta esta fuente de alimento y no una más cómoda produce las enzimas y sobrevive.

Los investigadores del nuevo estudio realizaron unos cambios en la PETasa de Ideonella para ver los aminoácidos importantes y se encontraron con una mejora en la catálisis de la reacción de degradación. No muy grande pero suficiente junto con la estructura de la enzima como para publicar en PNAS. Además, sugiere que la proteína es capaz de degradar plásticos similares que se plantean como alternativas al PET, como es el PEF (polietilen-2,5-furandicarboxylato), otro poliester aromático con mejores propiedades como barrera.

Por otra parte, sugieren que podrían lograse con nuevos cambios en los aminoácidos de la enzima, subsiguientes mejoras en la velocidad de degradación como para permitir que el proceso sea rentable. Ojalá sea así, porque no parece el problema con este y otros plásticos vaya a mejor, el tema no se autorregula, es más se agrava, aumentando el volumen de envases cada año.